发布时间：2020-07-09 09:44:08
酶抑制作用分爲可逆和不可逆抑制作用兩大類，低溫爲什麽抑制酶活性?下面是生活日記小編爲大家整理的關于低溫抑制酶活性的原因和影響酶活性的其他因素，一起來看看吧!
低溫抑制酶活性的原因
酶的作用機制是通過與底物結合并加速化學反應速率，降溫會使酶與底物結合的速度減慢，且酶中的肽鏈在低溫下會收縮，不易與底物嵌合。
低溫使分子運動減弱,從而使酶和底物結合率降低,反應速率就降低,表現出來的就是酶活性降低
影響酶活性的其他因素
pH值：
pH影響酶促反應速度的原因：
(1)環境過酸、過堿會影響酶蛋白構象，使酶本身變性失活。
(2)pH影響酶分子側鏈上極性基團的解離，改變它們的帶電狀态，從而使酶活性中心的結構發生變化。在最适pH時，酶分子上活性中心上的有關基團的解離狀态最适于與底物結合，pH高于或低于最适pH時，活性中心上的有關基團的解離狀态發生改變，酶和底物的結合力降低，因而酶反應速度降低。
(3)pH能影響底物分子的解離。可以設想底物分子上某些基團隻有在一定的解離狀态下，才适于與酶結合發生反應。若pH的改變影響了這些基團的解離，使之不适于與酶結合，當然反應速度亦會減慢。基于上述原因，pH的改變，會影響酶與底物的結合，影響中間産物的生成，從而影響酶反應速度。 酶在最适pH範圍内表現出活性
性，大于或小于最适pH，都會降低酶活性。
主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀态，從而影響酶和底物的結合;②過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞
酶的濃度：
在有足夠底物而又不受其它因素的影響的情況下，則酶促反應速率與酶濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，并不保持這種關系，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶夾帶有許多的抑制劑所緻。 當酶促反應體系的溫度、pH不變，底物濃度足夠大，足以使酶飽和，則反應速度與酶濃度成正比關系。因爲在酶促反應中，酶分子首先與底物分子作用，生成活化的中間産物(或活化絡合物)，而後再轉變爲最終産物。在底物充分過量的情況下，可以設想，酶的數量越多，則生成的中間産物越多，反應速度也就越快。相反，如果反應體系中底物不足，酶分子過量，現有的酶分子尚未發揮作用，中間産物的數目比遊離酶分子數還少，在此情況下，再增加酶濃度，也不會增大酶促反應的速度。
酶抑制作用
可逆抑制作用
抑制劑與酶以非共價鍵可逆結合而引起酶活力的降低或喪失，用物理方法除去抑制劑後可使酶活力恢複的作用稱爲可逆抑制作用，這種抑制劑
叫做可逆抑制劑。
可逆抑制劑與酶結合而抑制酶活力的方式兩種:
同位抑制作用
抑制劑與酶分子的結合部位基本上和底物與酶分子的結合部位相同或相近。這類抑制劑稱爲同位抑制劑。
别位抑制作用
抑制劑與酶分子活性中心以外的部位相結合，即通過酶分子空間構象的改變，來影響底物與酶的結合或酶的催化效率。這種抑制劑稱爲别位抑制劑。
酶抑制作用分为可逆和不可逆抑制作用两大类，低温为什么抑制酶活性?下面是生活日记小编为大家整理的关于低温抑制酶活性的原因和影响酶活性的其他因素，一起来看看吧!
低温抑制酶活性的原因
酶的作用机制是通过与底物结合并加速化学反应速率，降温会使酶与底物结合的速度减慢，且酶中的肽链在低温下会收缩，不易与底物嵌合。
低温使分子运动减弱,从而使酶和底物结合率降低,反应速率就降低,表现出来的就是酶活性降低
影响酶活性的其他因素
pH值：
pH影响酶促反应速度的原因：
(1)环境过酸、过碱会影响酶蛋白构象，使酶本身变性失活。
(2)pH影响酶分子侧链上极性基团的解离，改变它们的带电状态，从而使酶活性中心的结构发生变化。在最适pH时，酶分子上活性中心上的有关基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性中心上的有关基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速度降低。
(3)pH能影响底物分子的解离。可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态下，才适于与酶结合发生反应。若pH的改变影响了这些基团的解离，使之不适于与酶结合，当然反应速度亦会减慢。基于上述原因，pH的改变，会影响酶与底物的结合，影响中间产物的生成，从而影响酶反应速度。 酶在最适pH范围内表现出活性
性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。
主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合;②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏
酶的浓度：
在有足够底物而又不受其它因素的影响的情况下，则酶促反应速率与酶浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。 当酶促反应体系的温度、pH不变，底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比关系。因为在酶促反应中，酶分子首先与底物分子作用，生成活化的中间产物(或活化络合物)，而后再转变为最终产物。在底物充分过量的情况下，可以设想，酶的数量越多，则生成的中间产物越多，反应速度也就越快。相反，如果反应体系中底物不足，酶分子过量，现有的酶分子尚未发挥作用，中间产物的数目比游离酶分子数还少，在此情况下，再增加酶浓度，也不会增大酶促反应的速度。
酶抑制作用
可逆抑制作用
抑制剂与酶以非共价键可逆结合而引起酶活力的降低或丧失，用物理方法除去抑制剂后可使酶活力恢复的作用称为可逆抑制作用，这种抑制剂
叫做可逆抑制剂。
可逆抑制剂与酶结合而抑制酶活力的方式两种:
同位抑制作用
抑制剂与酶分子的结合部位基本上和底物与酶分子的结合部位相同或相近。这类抑制剂称为同位抑制剂。
别位抑制作用
抑制剂与酶分子活性中心以外的部位相结合，即通过酶分子空间构象的改变，来影响底物与酶的结合或酶的催化效率。这种抑制剂称为别位抑制剂。
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